制备方法溶菌酶的制备方法，目前主要有结晶法、离子交换层析法及亲和层析法等。溶菌酶广泛存在于高等动物组织及分泌物、植物及各种微生物中，但在新鲜鸡蛋清中含量，所以多数商品溶菌酶是从蛋清中提取纯化出来的。使用范围最适温度35℃，PH4—6.5,参考用量：0.07~0.1%作用机理溶菌酶对革兰氏阳性菌、好气性孢子形成菌、枯草杆菌、耐辐射微球菌均有良好的分解作用,对大肠杆菌、普通变球菌和副溶血性弧菌等革兰氏阴性菌也有一定程度的溶解作用。溶菌酶具有分解细菌细胞壁中肽聚糖的特殊作用。细菌的细胞壁由胞壁Chemicalbook质组成,胞壁质是由Ｎ-乙酰氨基葡萄糖及Ｎ-乙酰胞壁酸交替组成的多聚物,胞壁酸残基上可以连接多肽,称为肽聚糖。多糖以直链形式存在,彼此邻近的多糖链之间可以通过肽链部分相互连接,从而形成三维结构。酶的活性中心是天门冬氨酸和谷氨酸,溶菌酶通过其肽键中第35位的谷氨酸和第52位的天门冬氨酸构成的活性部位水解破坏组成微生物细胞壁肽聚糖分子的Ｎ-乙酰胞壁酸(NAM)与Ｎ-乙酰葡萄糖氨(NAG)之间的β-1,4糖苷键,使细胞因渗透压不平衡引起破裂,从而导致菌体细胞壁溶解而起到杀死细菌(尤其是球菌)的目的。