鼠李糖苷酶 食品级 酶制剂 西安达尔闻 可定制酶活力

α-L-鼠李糖苷酶的热稳定性与蛋白质的糖基化修饰有关^[1]。酶的糖基化水平可以在一定程度上被用来衡量其热稳定性的强弱，来源于棘孢曲霉Aspergillus aculeatus的α-L-鼠李糖苷酶RhaA和RhaB，去糖基化后分子质量分别降低24%和15%，在55 ℃孵育4 h后，RhaA和RhaB的活性分别剩余87%和75%，在65 ℃孵育4 h后，二者活性分别剩余60%和55%^[22]。与RhaB相比，RhaA的糖基化水平高，热稳定性也较好。除此之外，氢键、疏水相互作用^[20]和盐桥^[7]等也会影响酶的热稳定性。虽然不同种类的真菌或细菌翻译后修饰机制千差万别，酶蛋白的糖基化水平各不相同，但在一般情况下，嗜热菌株来源的α-L-鼠李糖苷酶能耐受较高的温度，热稳定性较强，如D. thermophilu和构巢曲霉Aspergillus nidulans来源的α-L-鼠李糖苷酶^[14]。嗜冷菌株来源的α-L-鼠李糖苷酶在低温下剩余活性较大，但热稳定性弱，多为温敏性糖苷酶，如海洋细菌假交替单胞菌Pseudoalteromonas sp. 005NJ来源的α-L-鼠李糖苷酶^[15]。